α-螺旋物理小知识

当今社会是一个高速发展的信息社会。生活在信息社会，就要不断地接触或获取信息。如何获取信息呢?阅读便是其中一个重要的途径。据有人不完全统计，当今社会需要的各种信息约有80%以上直接或间接地来自于图书文献。这就说明阅读在当今社会的重要性。还在等什么，快来看看这篇α-螺旋物理小知识吧~

α-螺旋（α-helix;alphahelix;α-spirillum）

α-螺旋(α-helix;alphahelix;α-spirillum)

是蛋白质分子的主要肽链，此外尚有γ-和π-螺旋，都比较不重要。20世纪30年代，L.Pauling等用X射线衍射技术发现了肽链折叠α-螺旋。α-螺旋的主链骨架为锯齿状肽链，链中的C=O和N—H基团同处一个平面并分处于主链两侧，其中O和H连成氢键维系螺旋结构。每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺旋距为0.54nm。α-螺旋有左旋和右旋，右旋比左旋较为稳定。自然界中仅存在右旋α-螺旋。弯曲的α-螺旋在某些情况下也可伸展、恢复。α-螺旋蛋白质存在于血红蛋白、肌红蛋白(肌肉纤维主体)、溶菌酶等分子中。

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